다음은 고장입니다.
* 기본 구조 : 모든 아미노산은 일반적인 기본 구조를 공유합니다. 아미노기 (NH2), 카르 복실 그룹 (COOH), 수소 원자 (H) 및 측쇄 (R 그룹) 에 결합 된 중심 탄소 원자 (알파 탄소). .
* 측쇄 (R 그룹) 변형 : 측쇄 (R 그룹) 한 아미노산을 다른 아미노산과 구별하는 독특한 부분입니다. 그것은 될 수 있습니다 :
* 비극성 : 이들 측쇄는 소수성 (물을 먹는)이며 단백질 구조에서 함께 모이는 경향이있다. 예 :글리신, 알라닌, 발린.
* Polar : 이 측쇄는 친수성 (물을 좋아한다)이며 종종 물 분자와 상호 작용합니다. 예 :세린, 트레오닌, 아스파라긴.
* 충전 : 이들 측쇄는 양으로 하전되거나 (기본) 음으로 하전 될 수있다 (산성). 예 :라이신, 아르기닌 (기본), 아스파르트산, 글루탐산 (산성).
* 특별한 경우 : 일부 아미노산에는 독특한 특성이 있습니다. 예를 들어, 시스테인은 이황화 결합을 형성 할 수있는 설페이드릴 그룹 (-sh)을 가지고 있으며, 프롤린은 단백질 폴딩에 영향을 미치는 순환 구조를 가지고있다.
* 사이드 체인의 영향 : 측쇄 (R 그룹)의 특성은 아미노산의 전체 특성을 결정하고, 이는 이들이 형성되는 단백질의 구조와 기능에 영향을 미칩니다.
요약 : 모든 아미노산은 유사한 기본 구조를 가지지 만, 고유 한 측쇄 (R 그룹)는 하나의 아미노산을 다른 아미노산과 구별하는 주요 기능입니다. 측쇄의 이러한 변화는 광대 한 다양성의 아미노산으로 이어져 살아있는 유기체에서 다양한 기능을 갖는 광범위한 단백질의 형성을 가능하게한다.
