단백질에서 가장 흔한 음으로 하전 된 잔기는 다음과 같습니다.
* 아스파르트산 (ASP, D) : 생리 학적 pH (약 7)에서 양성자 (H+)를 잃고 음으로 하전 될 수있는 카르 복실 그룹 (-COOH)을 함유한다.
* 글루탐산 (glu, e) : 아스파르트 산과 유사하게, 글루탐산은 또한 생리 학적 pH에서 음으로 하전 될 수있는 카르 복실기를 함유한다.
네거티브 하전 잔기가 왜 중요합니까?
* 정전기 상호 작용 : 그들은 긍정적으로 하전 된 잔기와 정전기 상호 작용을 형성함으로써 단백질 구조와 기능에서 중요한 역할을한다. 이러한 상호 작용은 단백질의 안정성 및 폴딩에 기여합니다.
* 활성 사이트 : 그것들은 종종 효소의 활성 부위에서 발견되며, 여기서 긍정적으로 하전 된 기판 또는 보조 인자를 끌어 들여 화학 반응에 참여할 수 있습니다.
* 단백질-단백질 상호 작용 : 그들은 정전기 상호 작용을 통해 단백질 사이의 상호 작용을 매개하여 단백질 복합체의 형성에 기여할 수있다.
* pH 의존적 행동 : 음성 잔기의 전하는 pH의 변화에 의해 영향을받을 수있다. 이 특성은 단백질 기능의 조절에 중요 할 수 있습니다.
맥락을 이해하는 것이 중요합니다.
* pH : 잔류 물의 전하는 주변 환경의 pH에 의존합니다. 카르 복실 그룹의 PKA (ASP 및 GLU의 경우 약 4) 미만의 pH에서, 잔기는 양성자 화되고 중성화 될 것이다. PKA 이상의 pH에서, 잔기는 탈 양성자 화되고 음으로 하전 될 것이다.
* 단백질 구조 : 단백질의 3 차원 구조 내에서 음으로 하전 된 잔기의 위치 및 방향은 특정 역할과 상호 작용에 영향을 줄 수 있습니다.
요약하면, 음성 하전 잔기는 단백질 구조, 기능 및 상호 작용에서 중요한 플레이어입니다. 그들은 정전기 상호 작용을 통한 단백질의 안정성, 활성 및 조절에 기여하며, 이들의 전하는 주변 pH에 의해 영향을 받는다.
