아미노산 조성 :
* 친수성 아미노산 : 이들 아미노산은 수소 결합을 통해 물 분자와 쉽게 상호 작용하는 극 측 사슬을 갖는다. 예제는 다음과 같습니다.
* 아스파르트 산 (ASP)
* 글루탐산 (glu)
* 라이신 (lys)
* 아르기닌 (Arg)
* 히스티딘 (His)
* 세린 (Ser)
* Threonine (thr)
* Asparagine (ASN)
* 글루타민 (GLN)
* 티로신 (Tyr)
* 소수성 아미노산 : 이 아미노산은 물과의 접촉을 피하는 비극성 측쇄를 가지고 있습니다. 그들은 단백질 내부에 모여 수성 환경에 대한 노출을 최소화하는 경향이 있습니다. 예제는 다음과 같습니다.
* Alanine (Ala)
* 발린 (val)
* leucine (leu)
* Isoleucine (Ile)
* 프롤린 (Pro)
* 페닐알라닌 (PHE)
* 메티오닌 (Met)
* Tryptophan (Trp)
단백질 형태 :
* 수용성 단백질 : 이 단백질은 일반적으로 친수성 외관을 가지고 있으며, 이들의 극성 아미노산은 주변 물에 노출된다. 그들의 소수성 아미노산은 내부에 묻혀 물과의 접촉을 최소화합니다. 이 배열은 단백질이 물에 용해되고 다른 수용성 분자와 상호 작용할 수있게한다.
* 물 불용성 단백질 : 이들 단백질은 종종 비극성 아미노산이 노출 된 소수성 외관을 갖는다. 그들은 서로 집계하는 경향이 있으며, 물에 용해되지 않는 더 큰 구조를 형성하는 경향이 있습니다. 예제는 다음과 같습니다.
* 막 단백질 : 이들 단백질은 세포막에 삽입되는 소수성 영역을 갖는다.
* 구조 단백질 : 이들 단백질은 세포 및 조직에 대한지지 및 안정성을 제공하여 종종 섬유 구조를 형성한다.
용해도에 영향을 미치는 요인 :
* pH : pH의 변화는 아미노산의 이온화 상태에 영향을 미쳐 극성을 변화시켜 물과의 상호 작용을 변화시킬 수있다.
* 온도 : 온도가 증가하면 단백질을 함께 유지하는 소수성 상호 작용을 방해하여 변성 및 용해도가 감소 할 수 있습니다.
* 소금 농도 : 높은 염 농도는 단백질 주위의 수화 껍질을 방해하여 강수를 초래할 수 있습니다.
결론적으로, 단백질의 수용성은 아미노산 조성 및 형태의 상호 작용에 의해 결정된다. 주로 친수성 외관과 소수성 내부를 가진 단백질은 일반적으로 수용성이지만 소수성 외관을 가진 단백질은 종종 물 불용성입니다.
