효소 구조가 특이성에 기여하는 방법은 다음과 같습니다.
1. 활성 사이트 :
- 효소는 활성 부위 라는 특정 영역을 갖는 독특한 3 차원 모양을 가지고 있습니다. . 이 부위는 효소 표면의 틈새 또는 주머니입니다.
- 활성 부위에는 특정 화학적 특성을 갖는 아미노산 잔기가 늘어서 있습니다. 이들 잔기는 수소 결합, 이온 상호 작용 및 소수성 상호 작용과 같은 다양한 비공유 상호 작용을 통해 기질과 상호 작용한다.
2. 잠금 및 키 모델 :
- Emil Fischer가 제안한이 모델은 효소의 활성 부위가 자물쇠와 같고 기판은 열쇠와 같습니다.
- 정확하게 모양의 기판 만 특정 키가 잠금에 맞는 것처럼 활성 사이트에 완벽하게 맞을 수 있습니다. 이 정확한 적합은 효소의 특이성에 중요합니다.
3. 유도 된 적합 모델 :
- 잠금 및 키 모델보다 개선 된이 모델은 활성 사이트가 단단하지만 유연하지 않다고 제안합니다.
- 기질이 활성 부위에 접근함에 따라 효소는 형태 변화를 겪고 기질에보다 정확하게 맞게 형태를 조정한다. 이 유도 적합은 효소와 기질 사이의 상호 작용을 최적화하여 특이성 및 촉매를 향상시킨다.
4. 보완적인 모양과 상호 작용 :
- 활성 부위 내에서 아미노산 잔기의 특정 배열은 그 모양, 크기 및 화학적 특성을 결정한다.
- 이러한 특성은 기판의 모양, 크기 및 화학적 특성을 보완합니다.
- 올바른 기능 조합을 갖는 기판 만 활성 부위에 결합하여 높은 특이성을 초래할 수 있습니다.
5. 특이성의 중요성 :
- 효소 특이성은 원치 않는 부작용을 방지하고 의도 된 반응 만 발생하도록 보장합니다.
- 이것은 세포 내에서 효율적이고 제어 된 생화학 적 과정을 허용합니다.
효소 특이성의 예 :
* 락타아제 : 우유에서 발견되는 설탕 인 유당을 분해합니다. 그것은 다른 설탕이 아닌 유당과 만 상호 작용합니다.
* 펩신 : 위의 단백질을 분해합니다. 그것은 특정 아미노산 사이의 펩티드 결합을 구체적으로 표적으로한다.
* DNA 폴리머 라제 : 뉴클레오티드로부터 DNA를 합성한다. 그것은 특정 뉴클레오티드를 성장하는 DNA 가닥에만 인식하고 통합합니다.
결론적으로, 효소의 복잡한 구조, 특히 활성 부위는 현저한 특이성의 핵심이다. 효소와 기질 사이의 정확한 적합성과 상호 작용은 생물학적 시스템 내에서 순서와 효율을 유지하여 올바른 반응 만 발생하도록 보장합니다.
