단백질 구조의 수준
1. 1 차 구조 : 이것은 단백질 사슬을 구성하는 아미노산의 선형 서열입니다. 그것은 단백질의 알파벳과 같습니다. 빌딩 블록의 순서를 지시합니다.
2. 2 차 구조 : 이것은 폴리펩티드 사슬의 특정 폴딩을 특정 모양으로 말합니다. 가장 일반적인 2 차 구조는 알파 헬리스 (나선형)와 베타 시트 (평평한 시트와 같은)입니다. 이들 구조는 아미노산 사이의 수소 결합에 의해 안정화된다.
3. 3 차 구조 : 이것은 단일 폴리펩티드 사슬의 전체 3 차원 모양입니다. 소수성 상호 작용, 이온 결합 및 이황화 다리를 포함한 아미노산 측쇄 간의 상호 작용에 의해 영향을받습니다.
4. 4 차 구조 : 이것은 다수의 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛)으로 구성된 단백질에 적용된다. 이 서브 유닛이 상호 작용하고 조립하여 최종 기능성 단백질을 형성하는 방법을 설명합니다.
구조는 함수를 결정합니다
* 특이성 : 단백질의 독특한 형태는 효소의 기질 또는 전사 인자의 특정 DNA 서열과 같은 특정 분자에 결합 할 수있게한다.
* 활동 : 단백질의 구조는 효소 인 경우 촉매 활성을 지시합니다. 촉매가 발생하는 활성 부위는 단백질 구조 내의 특정 영역입니다.
* 안정성 : 단백질의 올바른 폴딩은 안정성을 보장하고 기능 장애가되는 것을 방지합니다.
* 규정 : 단백질의 구조는 활성을 변화시키는 알로 스테 릭 조절제와 같은 다른 분자에 의한 조절에 영향을 줄 수있다.
예 :
* 효소 : 효소의 활성 부위는 특정 기질에 맞게 정확하게 형성된다.
* 항체 : 항체는 특정 항원을 인식하고 결합하는 특이 적 결합 부위를 갖는다.
* 호르몬 : 인슐린과 같은 호르몬은 표적 세포의 수용체와 상호 작용할 수있는 특정 형태를 가지고 있습니다.
잘못 접힌 단백질의 결과 :
단백질이 잘못되면 다음으로 이어질 수 있습니다.
* 기능 상실 : 단백질은 더 이상 생물학적 역할을 수행 할 수 없을 수 있습니다.
* 질병 : 잘못 접힌 단백질은 응집되어 독성 덩어리를 형성하여 알츠하이머 및 파킨슨 병과 같은 질병으로 이어질 수 있습니다.
* 세포 스트레스 : 잘못 접힌 단백질은 세포 스트레스 반응을 유발하여 잠재적으로 세포 사멸을 초래할 수 있습니다.
요약 :
단백질의 구조는 그 기능에 근본적으로 중요합니다. 단백질이 접는 방법과 그들의 구조에 어떻게 영향을 미치는지 이해하는 것은 생물학적 과정을 이해하고 단백질 오도로 인한 질병에 대한 새로운 요법을 개발하는 데 중요합니다.
