주요 차이 철과 헤모글로빈 사이에는 철은 헤모글로빈에 결합 된 금속 이온 인 반면 헤모글로빈은 적혈구에서 발견되는 금속 단백질입니다. . 또한, 철은 산소와 결합하는 반면 헤모글로빈은 산소 담체 분자 역할을합니다.
철과 헤모글로빈은 적혈구에 의한 산소 수송과 관련된 두 분자입니다. 헤모글로빈의 철분 결핍과 결핍은 빈혈을 유발합니다.
주요 영역을 다루었습니다
1. 철은 무엇입니까
- 정의, 구조, 기능
2. 헤모글로빈이란 무엇입니까
- 정의, 구조, 기능
3. 철과 헤모글로빈의 유사점은 무엇입니까
- 일반적인 기능의 개요
4. 철과 헤모글로빈의 차이점은 무엇입니까
- 주요 차이점 비교
주요 용어
빈혈, 헤모글로빈, 철, 산소 수송, 적혈구
철분
철은 금속 이온이며, 신체의 기능을위한 필수 미량 영양소입니다. 신체의 철의 약 70%가 헤모글로빈의 일부로 발생합니다. 일부 양의 철은 페리틴에 결합하여 심장, 간, 골수에 저장되어 있습니다. 또한, 미오글로빈과 근육의 일부 효소에는 철이 포함되어 있습니다. 소량의 철분은 트랜스페린에 결합하여 혈액을 통해 운반됩니다. 또한, 남성당 8mg의 RDA (권장식이 수당)는 여성의 경우 18mg입니다.
그림 1 :포르피린 고리에서 철에 결합 된 다른 분자
또한 철의 주요 기능은 산소와 결합하는 것입니다. 일반적으로 헤모글로빈의 포르피린 고리에서 감소 된 상태 (FE)에서 발생합니다. 산소에 결합 한 후, 산화된다 (Fe). 철은 혈액의 pH 차이에 기초하여 대사 조직에서 산소를 방출 할 수있다. 따라서 다양한 호흡기 및 대사 활동에 중요합니다. 그 외에도 철은 콜라겐 합성 및 신경 전달 물질의 생산에 중요합니다. 또한 신체의 면역은 신체의 철의 수준에 달려 있습니다. 또한, 철분의 낮은 수준은 철분 결핍 빈혈로 이어집니다.
헤모글로빈
hemoglobin은 척추 동물의 적혈구에서 철분 함유 금속 단백질입니다. 따라서 헤모글로빈의 주요 기능은 신체 전체의 산소를 운반하는 것입니다. 또한 소량의 이산화탄소를 운반합니다. 또한, 헤모글로빈 분자의 단백질 부분은 4 개의 구형 단백질로 구성된다. 각각의 서브 유닛은 헤테로 사이 클릭 고리 인 포르피린 고리에 의해 고정 된 철 원자로 구성된 단백질, 보철, 헴 그룹과 밀접하게 관련되어있다. 산소 결합은 철 원자에서 발생합니다.
그림 2 :헤모글로빈 구조
또한 혈액 내 헤모글로빈의 정상적인 수준은 남성의 경우 13.5 ~ 17.5 g/dl이고 여성의 경우 12.0 ~ 15.5 g/dl입니다. 혈액에서 헤모글로빈의 결핍은 빈혈의 다른 단계를 유발합니다. 영양 실조는 철분 결핍 빈혈로 이어질 수 있습니다. 활성 출혈은 또한 빈혈을 유발합니다. 심한 월경 출혈, 상처, 남성 및 폐경기 여성의 위장관 혈액 손실, 생식기 여성의 생식 혈액 손실로 인해 발생할 수 있습니다. 또한 암, 겸상 적혈구 빈혈, 신장 질환 등을 포함한 다른 질병 상태.
철과 헤모글로빈의 유사성
- 철과 헤모글로빈은 혈액 내 산소 수송과 관련된 두 가지 유형의 분자입니다.
- 신체의 수준은 대사 조직으로 수송되는 산소의 양을 담당합니다.
- 또한, 그들의 결함은 빈혈로 이어진다.
철과 헤모글로빈의 차이
정의
철은 산소의 수송에 필요한 필수 광물을 말하며 헤모글로빈은 적혈구의 산소를 돌리는 색소를 말하며, 이들은 붉은 색을주고 조직에 산소를 전달하는 역할을합니다. 따라서 이것은 철과 헤모글로빈의 주요 차이점입니다.
분자 유형
또한, 철은 헤모글로빈 분자의 포르피린 고리에 존재하는 금속 철이며, 헤모글로빈은 거의 모든 척추 동물의 적혈구 (적혈구)에서 철분 함유 산소 전송 금속 단백질입니다.
.역할
철과 헤모글로빈의 또 다른 차이점은 철 단백질이지만 산소 캐리어 역할을하는 단백질 인 반면 이온을 산화시켜 산소에 결합한다는 것입니다.
결론
철은 헤모글로빈 분자의 포르피린 고리에서 발견되는 금속 철입니다. 더욱이, 감소 된 상태는 산소에 결합하여 폐와 대사 조직에서 산화된다. 산화 된 상태는 방출 산소가 감소된다. 한편, 헤모글로빈은 적혈구에서 발견되는 금속 단백질이다. 따라서 신체 전체의 산소 운반체 역할을합니다. 따라서 철과 헤모글로빈의 주요 차이점은 구조와 기능입니다.
