1. 구조적 변화 :
* 소수성 이동 : 단백질의 표면은 전형적으로 친수성이므로 물과 호의적으로 상호 작용합니다. 하전 된 아미노산 (친수성)을 비극성 (소수성)으로 대체하면 표면에 소수성 패치가 생성됩니다.
* 형태 변화 : 이 소수성 패치는 단백질의 3 차 구조를 방해하여 폴딩 변화를 일으켜 전반적인 형태와 안정성에 영향을 줄 수 있습니다.
* 집계 : 소수성 패치는 단백질의 다른 소수성 영역을 유치하여 응집 또는 미스 폴딩을 촉진하여 단백질 기능 장애 또는 질병으로 이어질 수 있습니다.
2. 기능적 변화 :
* 다른 분자와의 상호 작용 : 아미노산의 전하는 리간드, 기질 또는 다른 단백질과 같은 다른 분자와의 정전기 상호 작용에 관여 할 수있다. 비극성 아미노산으로 대체하면 이러한 상호 작용을 방해하여 단백질의 결합 능력에 영향을 줄 수 있습니다.
* 활동 : 하전 된 아미노산이 단백질의 촉매 활성 (예를 들어, 효소에서)에서 역할을하는 경우, 대체하면 효소 기능을 감소 시키거나 제거 할 수 있습니다.
3. 안정성 변화 :
* 수화 : 하전 된 아미노산은 단백질 주위의 수화 쉘에 기여하여 구조를 안정화시킨다. 그것들을 제거하면 수화를 줄이고 안정성을 줄일 수 있습니다.
* 폴딩 : 변경된 소수성 프로파일은 단백질의 적절한 폴딩을 방해하여 변성이 발생하기 쉽습니다.
예 :
* 헤모글로빈의 돌연변이 : 헤모글로빈 단백질 표면의 글루타메이트 (전하)로부터 발린 (비극성)으로의 단일 아미노산 치환은 겸상 적혈구 빈혈을 유발한다. 이 작은 변화는 소수성 상호 작용으로 이어져 헤모글로빈이 적혈구를 응집하고 변형시킵니다.
* 효소 불 활성화 : 효소의 활성 부위의 일부를 비극성 원으로 형성하는 하전 된 아미노산을 대체하면 기질 결합하고 반응을 촉매하는 능력을 방해 할 수 있습니다.
전반적으로, 단백질 표면에 비극성 아미노산에 대해 하전 된 아미노산을 교환하는 효과는 복잡하고 관련된 특정 아미노산, 단백질 구조 및 그 기능에 따라 달라질 수 있습니다. 그것은 상당한 구조적, 기능적, 안정성 변화로 이어질 수 있으며 때로는 질병이나 기능 상실을 초래합니다.
