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한 종류의 아미노산이 다른 산과 다른 점은 무엇입니까?

아미노산의 차이를 이해하는 열쇠는 측쇄 에 있습니다. , r 그룹 라고도합니다 .

다음은 고장입니다.

* 기본 구조 : 모든 아미노산은 일반적인 기본 구조를 공유합니다. 아미노기 (-NH2), 카르 복실 그룹 (-COOH), 수소 원자 (-H) 및 측쇄 (R 그룹) 에 결합 된 중심 탄소 원자 (알파 탄소) . .

* 측쇄 : r 그룹 한 아미노산을 다른 아미노산과 구별하는 것입니다. 각 R 그룹에는 다음과 같은 고유 한 물리적 및 화학적 특성이 있습니다.

* 크기 : 일부 R 그룹은 작고 컴팩트 한 반면 다른 R 그룹은 크고 부피가 커집니다.

* 충전 : 일부 R 그룹은 긍정적으로 하전되거나 부정적으로 하전되거나 중립적입니다.

* 극성 : 일부 R 그룹은 극성 (물에 끌린)이고 다른 그룹은 비극성 (물에 의해 회전)입니다.

* 반응성 : 일부 R 그룹은 화학 반응에 참여할 수있는 반면, 다른 R 그룹은 상대적으로 불활성입니다.

여기에 비유가 있습니다 : 아미노산을 빌딩 블록으로 상상하고 측쇄는 다른 색의 벽돌로 상상해보십시오. 각 색상은 고유 한 속성을 나타내며 색상 벽돌의 다른 조합은 다른 구조물을 만듭니다.

측쇄의 차이가 어떻게 중요한지 :

* 단백질 구조 : 측쇄의 독특한 특성은 아미노산이 서로 상호 작용하고 특정 3 차원 구조로 접어 단백질의 기능을 결정하는 방법에 영향을 미칩니다.

* 단백질 기능 : 측쇄는 다른 분자와 상호 작용하거나 효소 반응에 참여하거나 구조적 성분을 형성함으로써 단백질의 특이 적 기능을 담당합니다.

예 :

* 글리신 R 그룹으로서 간단한 수소 원자를 가지고있어 작고 유연하게 만듭니다.

* 글루탐산 부정적인 R 그룹이있어 친수성 (물에 끌리는)과 산성으로 만듭니다.

* 페닐알라닌 크고 비극성 R 그룹이있어서 소수성 (물에 의해 회전)과 방향족이됩니다.

본질적으로, 아미노산 측쇄의 다양성은 광범위한 단백질 구조와 기능을 허용하여 모든 살아있는 유기체에 필수적입니다.

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