이유는 다음과 같습니다.
* 중앙 구조 : 모든 아미노산은 공통 구조를 공유합니다. 수소 원자, 아미노기 (NH2), 카르 복실 그룹 (COOH) 및 측쇄 (R 그룹)에 결합 된 중앙 탄소 원자.
* 독특한 R 그룹 : 사이드 체인 (R 그룹)은 20 개의 아미노산에 따라 다른 유일한 부분입니다. 이 R 그룹은 다음과 같습니다.
* 소수성 (비극성) : 이들 그룹은 물에 의해 반발되며 단백질 구조에서 함께 클러스터링하는 경향이있다. 예를 들어 글리신, 알라닌 및 발린이 있습니다.
* 친수성 (극) : 이 그룹은 물에 끌리며 종종 단백질 표면에 존재합니다. 예로는 세린, 트레오닌 및 아스파라긴이 있습니다.
* 충전 : 이들 그룹은 긍정적이거나 부정적인 하전 될 수 있으며 단백질 기능에서 중요한 역할을 할 수있다. 예는 라이신, 아르기닌 및 글루탐산을 포함한다.
* 속성에 대한 영향 : 각 아미노산의 화학적 및 물리적 특성은 특정 R 그룹에 의해 결정된다. 여기에는 다음이 포함됩니다.
* 크기와 모양 : R 그룹은 크기, 모양 및 유연성이 다양하여 아미노산이 서로 다른 분자와 어떻게 상호 작용하는지에 영향을 미칩니다.
* 충전 : 하전 된 R 그룹은 단백질의 전체 전하에 기여하여 다른 분자와의 상호 작용에 영향을 미칩니다.
* 반응성 : R 그룹은 화학 반응에 참여하여 단백질의 촉매 활성 또는 결합 특성에 영향을 미칩니다.
따라서, 20 개의 아미노산 중 R 그룹의 다양성은 단백질에서 관찰 된 광범위한 화학적 및 물리적 특성을 담당하는 핵심 요소이다.
