1. 1 차 구조 : 이것은 폴리펩티드 사슬에서 아미노산의 선형 서열이다. 그것은 단백질의 알파벳과 같으며 유전자 코드에 의해 결정됩니다. 아미노산의 순서는 더 높은 수준의 구조에서 발생하는 폴딩 및 상호 작용을 지시하기 때문에 중요합니다.
2. 이차 구조 : 이것은 폴리펩티드 사슬의 국소 폴딩을 의미하며, 이는 두 가지 주요 형태를 취할 수 있습니다.
* 알파-헬릭스 : 사슬 내 아미노산 사이의 수소 결합에 의해 안정화 된 코일 구조.
* 베타 시트 : 인접한 폴리펩티드 사슬 사이의 수소 결합에 의해 형성된 평평한 구조 또는 동일한 사슬의 세그먼트 사이에 서로 평행하거나 반면 평행을 실행하는 것.
3. 3 차 구조 : 이것은 단일 폴리펩티드 사슬의 전체 3 차원 모양을 설명합니다. 그것은 다음을 포함하여 아미노산 측쇄 사이의 상호 작용으로 인해 발생합니다.
* 소수성 상호 작용 : 비극성 아미노산은 물을 피하고 물을 피합니다.
* 수소 결합 : 극성 아미노산 사이.
* 이온 결합 : 반대로 하전 된 아미노산 사이.
* 이황화 다리 : 시스테인 잔기 사이의 공유 결합.
4. 4 차 구조 : 이것은 다수의 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛)으로 구성된 단백질에만 적용된다. 이 서브 유닛이 어떻게 상호 작용하고 자신을 배열하여 기능 단백질을 형성하는지 설명합니다.
여기에 유용한 비유가 있습니다 :
* 1 차 구조 : 비드 끈처럼, 각 비드는 아미노산을 나타냅니다.
* 2 차 구조 : 코일 (알파-헬릭스)을 형성하거나 시트 (베타 시트)로 접는 구슬 문자열처럼.
* 3 차 구조 : 복잡한 3 차원 모양으로 접힌 긴 구슬 스트링처럼.
* 4 차 구조 : 더 큰 구조를 형성하기 위해 함께 모이는 여러 개의 접힌 구슬과 마찬가지로.
키 포인트 :
* 1 차 구조는 더 높은 수준의 구조를 지시합니다.
* 단백질의 모양은 그 기능에 중요합니다.
* 아미노산 서열의 작은 변화조차도 단백질의 모양과 기능을 상당히 변화시킬 수 있습니다.
* 단백질의 잘못 접하는 것은 다양한 질병으로 이어질 수 있습니다.
단백질 구조의 상이한 수준을 이해하는 것은 단백질이 생물학적 시스템에서 다른 분자와 어떻게 상호 작용하는지 이해하는 데 필수적이다.
